Analisis Pembentukan Struktur Skunder dan Tresier pada Protein

ANALISIS PEMBENTUKAN STRUKTUR SKUNDER DAN TERSIER PADA PROTEIN

Nah, sampailah pada materi tereakhir dari kimia organik 1 ini dimana judulnya adalah Analisis Pembentukan Struktur Skunder dan Tresier pada Protein. Langsung saya diketahui bahwasanya penyusun utama protein adalah urutan berulang dari satu atom nitrogen dan dua atom karbon. Protein tersusun atas beberapa asam amino melalui ikatan peptida. Perhatikan struktur molekul protein berikut ini.

Secara teoritik dari 20 jenis asam amino yang ada di alam dapat dibentuk protein dengan jenis yang tidak terbatas. Namun diperkirakan hanya sekitar 2.000 jenis protein yang terdapat di alam. Para ahli pangan sangat tertarik pada protein, karena struktur dan sifatnya yang dapat digunakan untuk berbagai keperluan. Struktur protein dapat dibagi menjadi sebagai berikut.

     1)      Struktur Sekunder

Kekuatan menarik di antara asam amino dalam rangkaian protein menyebabkan struktur utama membelit, melingkar, dan melipat diri sendiri. Bentuk-bentuk yang dihasilkan dapat spriral, heliks, dan lembaran. Bentuk ini dinamakan struktur sekunder. Dalam kenyataannya struktur protein biasanya merupakan polipeptida yang terlipat-lipat dalam bentuk tiga dimensi dengan cabang-cabang rantai polipeptidanya tersusun saling berdekatan.

Contoh bahan yang memiliki struktur sekunder ialah bentuk α-heliks pada wol, bentuk lipatan-lipatan (wiru) pada molekul-molekul sutra, serta bentuk heliks pada kolagen. Pada struktur sekunder protein sudah mengalami interaksi intermolekul, melalui rantai samping asam amino. Ikatan yang membentuk struktur ini didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogannya. Ada dua jenis struktur sekunder, yaitu α-heliks dan β-sheet. Keduanya terbentuk karena ikatan hidrogen yang terjadi antara asam amino yang berbeda pada polipeptida.

2) Struktur Tersier

Kebanyakan protein mempunyai beberapa macam struktur sekunder yang berbeda. Jika digabungkan, secara keseluruhan membentuk struktur tersier protein. Bagian bentuk-bentuk sekunder ini dihubungkan dengan ikatan hidrogen, ikatan garam, interaksi hidrofobik, dan ikatan disulfida. Ikatan disulfida merupakan ikatan yang terkuat dalam mempertahankan struktur tersier protein. Ikatan hidrofobik terjadi antara ikatan-ikatan nonpolar dari molekul-molekul, sedang ikatan-ikatan garam tidak begitu penting peranannya terhadap struktur tersier molekul. Ikatan garam mempunyai kecenderungan bereaksi dengan ion-ion di sekitar molekul. Disini interaksi intra molekuler seperti ikatan hidrogan, ikatan ion, van der waals, hidropobik dll turut menentukan orientasi struktur tiga dimensi dari protein.

 PERMASALAHAN

       1)      Bagaimanakan bentuk struktur sekunder dari protein ?

       2)      Bagaimanakan bentuk struktur tersier pada protein?

       3)      Bagaimana proses pembuatan struktur sekunder pada protein?

       4)      Apa perbedaan antara α-heliks dan β-sheet di struktur sekunder pada protein?

Reaksi-Reaksi Spesifik Nukleotida

REAKSI-REAKSI SPESIFIK NUKLEOTIDA

Okay, pada kali ini saya akan memaparkan materi tentang reaksi-reaksi spesifik pada nukleotida. Baik tapi sebelum kita membahas lebih detil tentang materi ini maka ada baiknya jika kita mengetahui apa itu nukleotida. Nah, nukleotida adalah satu nukleosida yang berikatan dengan gugus fosfat. Di dalam molekul DNA atau RNA, nukleotida berikatan dengan nukleotida yang lain melalui ikatan fosfodiester. Nukleotida yang mengandung deoksiribosa disebut deoksiribonukleotida, sedangkan yang mengandung ribosa disebut sebagai ribonukleotida (Ngili, 2013: 293).

Molekul nukleotida terdiri atas nukleosida yang mengikat asam fosfat. Molekul nukleosida terdiri atas pentosa (deoksiribosa atau ribosa) yang mengikat suatu basa (deriva purin atau pirimidin). Jadi apabila suatu nukleoprotein dihidrolisis sempurna akan dihasilkan protein, asam fosfat, pentosa dan basa purin atau pirimidin (Poedjiadi, 1994: 130).

Dalam alam nukleosida terutama terdapat dalam bentuk ester fosfat yang disebut nukleotida. Nukleotida terdapat sebagai molekul bebas atau berikatan dengan sesama nukleotida membentuk asam nukleat. Dalam molekul nukleotida gugus fosfat terikat oleh pentosa pada atom C-5(Poedjiadi, 1994: 131).

Beberapa nukleotida lain ialah sebagai berikut:

Adenin nukleotida (Asam Adenilat)	Atau	Adenosinmonofosfat (AMP)
Guanin nukleotida (Asam guanilat)	Atau	Guanosinmonofosfat (GMP)
Hipoksantin nukleotida (Asam inosinat)	Atau	Inosinmonofosfat (IMP)
Urasil nukleotida (Asam uridilat)	Atau	Uridinmonofosfat (UMP)
Sitidin nukleotida (Asam sitidilat)	Atau	Sitidinmonofosfat (SMP)
Timin nukleotida (Asam timidilat)	Atau	Timidinmonofosfat (TMP)

Ketika nukleotida dipolimerisasikan, atau bergabung bersama-sama, mereka membentuk asam nukleat, seperti DNA atau RNA. Setiap fosfat nukleotida yang telah bergabung dengan gula lain, membentuk tulang punggung gula-fosfat dengan basa nitrogen menggantung di samping.
Sebuah nukleosida (perhatikan ‘s’) adalah bagian dari nukleotida yang hanya terbuat dari gula dan basa. Jadi kita bisa berbicara tentang nukleotida sebagai nukleosida ditambah fosfat:
Sebuah monofosfat nukleosida adalah nukleotida yang mencakup satu fosfat.

Sebuah difosfat nukleosida adalah nukleotida yang mencakup dua fosfat.

Sebuah trifosfat nukleosida adalah nukleotida yang mencakup tiga fosfat.

Nukleotida dapat siklik (seperti siklik AMP), yang berarti bahwa alih-alih satu ikatan antara fosfat dan gula, fosfat terikat pada gula di dua tempat. Pikirkan memegang kedua tangan seorang teman, dari atas, lengan dan lengan teman Anda terlihat seperti lingkaran. 

METABOLISME NUKLEOTIDA

Perannya diantaranya membentuk DNA dan RNA. Membentuk UDP glukosa membentuk ATP dan GTP membentuk NAD, FAD dan membentuk cAMP. Nukleosida diantaranya adalah purin atau pirimidin yang terikat dengan pentosa. Sedangkan nukleotida adalah ester fosfat dari nukleosida. Basa purin pertama yaitu adenin dan guanin. Cincin purin diantaranya adalah glycin glutamin aspartat. Cincin pirimidin diantarany adalah aspartat dan carbomoilfosfat. 

dalam biosintesis nukleotida ada dua jalur, yaitu :

1) Jalur de novo

Nukleus fosfat yang menyusun purin dan pirimidin berasal dari PRPP. Nah PRPP ini sendiri dari Ribosa 5 fosfat + ATP. Ribosa 5 fosfat berasal dari HMP shunt. PRPP ini sendiri akan diubah menjadi fosfo ribosil 1 amin. Dengan enzim amidofosforibosil transferase dengan bantuan glutamin sebagai pendonor NH3. Lalu melewati 10 rangakaian reaksi akan membentuk IMP. IMP ini sendiri akan membentuk adenilosuksinat dan xantilat. Nah adenilosuksinat akan membentuk AMP sedangkan xantilat akan membentuk GMP. 

2) Jalur salvage pathway (recycling)
Disini PRPP akan diubah menjadi purin-ribonukleotida.
Contohnya Adenin + PRPP jadi adenilat + Ppi. 

PERMASALAHAN:

   1)      Apa perbedaan antara Nukleotida dan Nukleosida 

   2)      Bagaimana jika susunan dari basa nitrogen (Agenin, Guanin, Cytosin, dan Timin) pada DNA letaknya tidak sesuai dengan yang sebenarnya? Maka apa yang akan terjadi?

   3)      Faktor apa saja yang menyebabkan terjadinya perubahan susunan basa nitrogen?

Penentuan Stereokimia pada Monosakarida

PENENTUAN STEREOKIMIA PADA MONOSAKARIDA

Di postingan kali ini, kita akan membahas mengenai penentuan stereokimia pada monosakarida yang sebelumnya materi mengenai monosakarida sudah kita bahas pada beberapa postingan sebelumnya.

Berdasarkan stereokimia, monosakarida terbagi menjadi beberapa golongan.Stereokimia adalah studi mengenai susunan spasial dari molekul. Salah satu bagian dari stereokimia adalah stereoisomer. Stereoisomer  mengandung   pengertian:

1)      memiliki kesamaan order dan jenis ikatan

2)      memiliki perbedaan susunan spasial

3)      memiliki perbedaan properti (sifat).

Struktur glukosa atau karbohidrat yang lain dapat digambarkan dalam tiga bentuk stereokimia:

1)      Proyeksi Fischer (rantai lurus/linier)

2)      Struktur Haworth (siklik/cincin sederhana)

3)      konformasi kursi

Namun para kimiawan sering menggambarkan struktur monosakarida siklik menggunakan proyeksi Haworth bukan proyeksi Fischer.

Stereokimia Monosakarida

Struktur glukosa atau karbohidrat yang lain dapat digambarkan dalam tiga bentuk stereokimia:

a)       Proyeksi Fischer (rantai lurus/linier)

b)       Struktur Haworth (siklik/cincin sederhana)

c)       konformasi kursi

Namun para kimiawan sering menggambarkan struktur monosakarida siklik menggunakan proyeksi Haworth bukan proyeksi Fischer.

Proyeksi Haworth dan Proyeksi Fischer

Proyeksi Haworth tidak menggambarkan yang sesungguhnya karena cincin piranosa yang sesungguhnya membentuk kursi seperti sikloheksana tidak datar. Meski demikian proyeksi ini digunakan secara luas.

Proyeksi Fischer ~> Proyeksi Haworth :

Gugus Hidroksil yang ada dikanan pada proyeksi Fischer digambarkan dibawah pada proyeksi Haworth dan sebaliknya. Untuk gula D gugus -CH₂OH ujung selalu digambarkan diatas, gula L sebaliknya.

Monosakarida mempunyai gugus karbonil (keton/aldehid) dan gugus hidroksil dalam tiap molekulnya. Oleh karena itu monosakarida dapat membentuk hemiasetal atau hemiketal sikliks. misalnya: glukosa dan fruktosa.

Pembentukan Hemiasetal dan Hemiketal

Aldehid dan keton dapat bereaksi dengan alkohol membentuk hemiasetal dan hemiketal.

Hemiasetal dan hemiketal sikliks terbentuk jika gugus keton atau aldehid dan alkohol terbentuk dalam 1 molekul

Contoh : 4-Hidroksipentanal

Pembentukan Cincin Piranosa

PERMASALAHAN

1) Jelaskan yang dimaksud dengan streoisomer

2) Bagaimana cara penggambaran struktur glukosa atau karbohidrat dalam bentuk stereokimia

3) Mengapa proyeksi haworth tidak menggambarkan yang sesungguhnya? apa yang menyebabkan hal itu terjadi?

Reaksi-Reaksi Spesifik pada Protein

REAKSI-REAKSI SPESIFIK PADA PROTEIN

Sebelum kita membahas lebih jauh tentang reaksi-reaksi spesifik pada protein, pertama kita akan bahas dulu mengenai definisi dari protein, dimana protein sendiri adalah suatu senyawa organik yang mempunyai ikatan peptida dan berasal dari monomer asam amino. Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH² pada atom karbon  dari posisi gugus –COOH (Poedjiadi, 1994 ).

   

Kata protein berasal dari kata protos atau proteous yang berarti pertama atau utama. Protein merupakan komponen utama sel hewan atau manusia. Oleh karena sel itu berperan dalam pembentukkan dan pertumbuhan tubuh. Dalam kehidupan protein memegang peranan yang penting pula. Proses kimia dalam tubuh dapat berlangsung dengan baik karena adanya enzim, suatu protein yang berfungsi sebagai biokatalis. Disamping itu hemoglobin dalam butir-butir darah merah atau eritrosit yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh bagian tubuh adalah salah satu jenis protein. Demikian pula zat-zat yang berperan untuk melawan bakteri penyakit atau yang disebut antigen, juga suatu protein (Poedjiadi,1994).

            Protein mempunyai molekul besar dengan bobot molekul bervariasi antara 5000 sampai jutaan. Dengan cara hidrolisis oleh asam atau oleh enzim, protein akan menghasilkan asam-asam amino. Ada 20 jenis asam amino yang terdapat dalam molekul protein. asam-asam amino ini terikat satu dengan lain oleh ikatan peptide. Protein mudah dipengatuhi oleh suhu tinggi, PH dan pelarut organik (Poedjiadi, 1994).

Protein berfungsi sebagai katalisator, sebagai pengangkut dan penyimpan molekul lain seperti oksigen, mendukung secara mekanis sistem kekebalan (imunitas) tubuh, menghasilkan pergerakan tubuh, sebagai transmitor gerakansyaraf dan mengendalikan pertumbuhan dan perkembangan. Analisa elementer protein menghasilkan unsur-unsur C, H, N dan 0 dan sering juga S. Disamping itubeberapa protein juga mengandung unsur-unsur lain, terutama P, Fe, Zi dan Cu (Katili, 2009).

Ada empat tingkat struktur dasar protein, yaitu struktur primer, sekunder, tersier, dan kuartener.

1.      Struktur primer

terkait mengenai terbentuknya rantai-rantai dengan ikatan-ikatan peptida dimana jumlah, macam, dan cara terkaitnya  (urutan) asam-asam amino mempunyai peranan penting. 2

2.      Struktur sekunder

terkait mengenai  berlilitnya rantai-rantai polipeptida sampai terbentuknya  suatu struktur spiral karena terjadi ikatan hidrogen.

3.      Struktur tersier,

rantai-rantai polipeptida yang berlilit itu bergabung satu dengan yang laindengan pertolongan ikatan yang lemah yakni ikatan hidrogen dan Van Der Wals sampai terbentuknya lapisan, serat atau biji.

4.      Struktur kuartener,

 tidak semua protein mempunyai struktur kuartener, hanya jika protein itu terdisi atas 2 atau 4 rantai polipeptida yang tergabung oleh gaya bukan ikatan kovalen (bukan ikatan peptide atau disulfida).

Asam amino adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

            Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing dihubungkan dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik). Seperti halnya senyawa-senyawa lainnya, asam amino dan protein  juga dapat mengalami  reaksi-reaksi spesifik. Reaksi- reaksi spesifik pada asam amino dan protein pun ada beberapa macam antara lain reaksi dengan pereaksi millon, ninhidrin, nitroprussida, sistin, sistein.

Reaksi sakaguci dilakukan dengan menggunakan pereaksi nafol dan natrium hipobromit. Pada dasarnya reaksi ini dapat memberi hasil positif apabila ada gugus guanidin. Jadi, arginin atau protein yang mengandung arginin dapat menghasilkan warna merah (Lehninger, 1990).

 Asam amino sendiri tidak berwarna dan tidak dapat dideteksi secara visual pada kromatografi atau cara analisis lainnya. Dengan mengubahnya menjadi senyawa yang berwarna, kita dapat melihatnya. Reaksi warna yang penting dari asam amino adalah reaksinya dengan ninhydrin karena intensitas warna yang terbentuk pada reaksi ninhydrin ini sebanding dengan konsentrasi asam aminonya maka reaksi ini dapat dipakai untuk analisa kuantitatif. Contohnya: reaksi ninhydrin ini dipakai pada alat analisa otomatik asam amino, suatu alat untuk memisahkan asam amino dengan memakai kolom penukar ion dan ditentukan konsentrasi relatifnya (Fessenden dan Fessenden, 1994).

Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino (Anonim, 2011).

            Adapun sifat-sifat dari protein yang membedakannya dari senyawa makromolekul lainnya yakni (Anonim, 2011) :

1.   Bila dibakar berbau rambut terbakar.

2.   

     Diendapkan oleh garam-garam logam berat, misalnya air raksa, timah putih dan timah hitam. Hal ini terjadi bila pHnya lebih alkali, dimana logam berat tersebut terikat pada gugus karboksilnya membentuk proteinat logam berat. Reaksi protein dengan logam berat ini dipakai sebagai dasar pertolongan pertama pada keracunan logam berat dengan cara melakukan pemberian protein susu atau telur mentah kepada korban yang belum lama meminum racun tersebut.

3.   Asam-asam tertentu dapat mengendapkan protein oleh karena protein mengandung gugus –NH2. Asam-asam semacam ini seringkali dinamakan sebagai reagensia alkaloid, misalnya asam trikloroasetat, asam fosfotungstat, asam fosfomolibdat, asam perklorat, asam sulfosalisilat.

4.   Protein terutama asam amino yang kandungannya menghasilkan beberapa reaksi warna, diantaranya:

a. Reaksi Xantoprotein yang berdasarkan reaksi nitrasi benzena asam amino  

    aromatik seperti fenilalanin, tirosin, triptofan.

b. Reaksi Millon berdasarkan inti fenol bereaksi dengan reagensia Millon, seperti  

    asam amino tirosin, memberikan warna merah.

c. Reaksi Sakaguchi berdasarkan adanya gugus guanidin dengan reagensia

    Sakaguchi, seperti asam amino arginin, memberikan warna merah.

d. Reaksi Biuret berdasarkan adanya dua atau lebih ikatan peptida dengan

    reagensia Biuret memberikan warna lembayung. Berarti semua protein  menghasilkan

   warna lembayung.

PERMASALAHAN

      1)      Apa hubungan asam amino pada reaksi spesifik protein?

      2)      Apa yang menyebabkan asam-asam tertentu dapat mengendapkan protein?   

      3)      Mengapa pada polimerasi asam amino, reaksi yang terjadi tersebut disebut sebagai reaksi dehidrasi?

      4)      Mengapa dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik ?